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Dans les organismes eucaryotes, les protéines chaperonnes sont connues sous le nom de protéines de choc thermique. Bien que la plupart des protéines globulaires soient capables d'atteindre leur état natif sans assistance, les repliements assistés par les protéines chaperonnes sont parfois nécessaires dans un environnement intracellulaire encombré afin de prévenir l'agrégation ; les protéines chaperonnes sont aussi utilisées pour empêcher les mauvais repliements et les agrégations pouvant se produire en conséquence d'une exposition à la chaleur ou à d'autres changements dans l'environnement cellulaire. De nombreux scientifiques ont été capables d'étudier plusieurs molécules identiques se repliant ensemble de manière massive. Au niveau le plus basique, il apparaît que lors de la transition vers l'état natif, une séquence d'acides aminées donnée prend à peu près le même chemin et utilise à peu près les mêmes intermédiaires et états de transition. Le repliement implique parfois la création de structures secondaires et supersecondaires régulières, particulièrement les hélices alpha et les feuillets bêta, puis de la structure tertiaire. La formation de la structure quaternaire implique l'« assemblage » ou le « coassemblage » de sous-unités qui se sont déjà repliées. Les structures d'hélice alpha et de feuillet bêta régulières se replient rapidement car elles sont stabilisées par des liaisons hydrogène, comme l'a établi en premier Linus Pauling.
Sources : fr.wikipedia.org
Le repliement protéique peut impliquer des liaisons covalentes sous la forme de ponts disulfures formés entre deux résidus de cystéine ou la formation de clusters métalliques. Peu avant d'occuper leur conformation native énergétiquement favorable, les molécules peuvent passer par un état intermédiaire de globule fondu. Le point essentiel du repliement, cependant, reste que la séquence d'acides aminés de chaque protéine contient l'information spécifiant à la fois la structure native et le chemin pour y accéder. Ce qui ne veut pas dire que deux séquences d'acides aminés identiques se replient à l'identique. Les conformations diffèrent selon les facteurs environnementaux par exemple; des protéines similaires se replient différemment selon l'endroit où elles se trouvent. Le repliement est un processus spontané indépendant de l'apport énergétique des nucléosides triphosphates. Le passage à l'état replié est principalement guidé par les interactions hydrophobes, la formation de liaisons hydrogène intramoléculaires et les forces de Van der Waals, et est contrarié par l'entropie conformationnelle, qui peut être surmontée par des facteurs extrinsèques comme les protéines chaperonnes.
Sources : fr.wikipedia.org
Dans certaines solutions et sous certaines conditions les protéines ne peuvent se replier dans leurs formes biochimiques fonctionnelles. Des températures au-dessus (et parfois en dessous) de l'intervalle dans lequel les cellules vivent causeront le non-repliement des protéines, ou leur dénaturation (c'est une des raisons pour lesquelles le blanc d'œuf est opaque après avoir bouilli). Des fortes concentrations de solutés, des valeurs de pH extrêmes, des forces mécaniques appliquées, ou encore la présence de dénaturants chimiques peuvent conduire au même résultat. Une protéine complètement dénaturée ne possède ni structure tertiaire ni structure secondaire, et existe sous forme de pelote aléatoire. Sous certaines conditions, certaines protéines peuvent se replier à nouveau ; cependant, dans de nombreux cas la dénaturation est irréversible. Les cellules protègent parfois leurs protéines contre l'influence de la chaleur avec des enzymes connues sous le nom de chaperonnes ou protéines de choc thermique, qui aident les autres protéines à la fois à se replier et à rester pliées. Certaines protéines ne se replient jamais dans les cellules sans l'aide des protéines chaperonnes, qui sont en mesure d'isoler les protéines les unes des autres, ce qui fait que leur repliement n'est pas interrompu par les interactions avec les autres protéines. Elles peuvent aussi aider à déplier les protéines mal repliées, en leur donnant une autre chance de se replier correctement. Cette fonction est cruciale pour prévenir du risque de précipitation en agrégats amorphes insolubles.
Sources : fr.wikipedia.org
=== Repliements de protéines erronés et maladies neurodégénératives === Les protéines mal repliées sont responsables des maladies liées au prion comme la maladie de Creutzfeldt-Jakob, l'encéphalopathie spongiforme bovine (ou maladie de la vache folle), les maladies de type amylose comme la maladie d'Alzheimer, et de nombreuses autres formes de protéinopathies comme la fibrose cystique. Ces maladies sont associées à la multimérisation des protéines non repliées dans les agrégats extracellulaires ou les inclusions intracellulaires insolubles ; il n'est pas établi si les plaques constituent une cause ou un symptôme de la maladie.
Sources : fr.wikipedia.org
Peptide est résumé ici à partir de littérature publique : définition, contexte et points récurrents en pratique. Informations générales, pas un avis médical.
La recherche sur Peptide repose surtout sur des travaux de laboratoire et des modèles animaux ; les données cliniques varient selon la substance.
La pureté et l'analyse (HPLC, spectrométrie de masse), une reconstitution correcte et un stockage adapté sont déterminants.%!(EXTRA string=Peptide)
Tous les mécanismes ne sont pas démontrés et une étude isolée ne fait pas une preuve globale. Les questions ouvertes sont signalées comme telles.%!(EXTRA string=Peptide)